Regulation Fonctionnelle Des Polygalacturonases de

il y a 2 semaines

Amiens, France Université de Picardie - Jules Verne Temps plein

**Regulation fonctionnelle des polygalacturonases de plantes par leur statut redox // Functional regulation of pLAnt polygalacturonases through REdox status. (FLARE)**:

- Réf **ABG-123593**
**ADUM-57190**
- Sujet de Thèse- 01/05/2024- Université de Picardie - Jules Verne- Lieu de travail- Amiens - France- Intitulé du sujet- Regulation fonctionnelle des polygalacturonases de plantes par leur statut redox // Functional regulation of pLAnt polygalacturonases through REdox status. (FLARE)- Mots clés- Polygalacturonases, Oxidoreductase
- Polygalacturonases, Oxidoreductase**Description du sujet**:

The plant primary cell wall is a complex structure, mainly composed of proteins and polysaccharides that play a central role in controlling plant shape and development. Over the recent years, cell wall pectins have been reported as major actors regulating the mechanical properties of the cell wall that can mediate changes in growth (Levesque-Tremblay et al., 2015; Sénéchal et al., 2014). Pectins are complex polysaccharides rich in galacturonic acids and comprise four main domains: homogalacturonan (HG), rhamnogalacturonan-I (RG-I), rhamnogalacturonan-II (RG-II) and xylogalacturonan (XG) (Caffall and Mohnen, 2009). One key feature of HG, a homopolymer of beta-1,4 linked-D-galacturonic acid units, is its degree of methylesterification and acetylesterification. The degree of polymerization (DP) of HG is subsequently temporally and spatially modulated in muro by pectin-degrading enzymes such as PolyGalacturonases (Endo-PGs, EC 3.2.1.15 and Exo-PGs, EC 3.2.1.67) that finally generate oligogalacturonides (OGs) and result in cell wall loosening. Among PGs, QUARTET2 (QRT2), ARABIDOPSIS DEHISCENCE ZONE POLYGALACTURONASE 1 and 2 (ADPG1 and ADPG2) were shown to play a role in organ dehiscence, while QRT3 was involved in the degradation of HG in pollen tetrad (Ogawa et al., 2009; Rhee et al., 2003). This shows that PGs play a central role in plant reproductive development. In parallel, PGX1 (POLYGALACTURONASE INVOLVED IN EXPANSION 1) was described to be involved in dark-grown hypocotyl elongation (Xiao et al., 2014). More recently, PGX2 was shown to play a role in cell expansion and to influence secondary cell wall formation (Xiao et al., 2017), and PGX3 was presented as a major actor in stomata formation and dynamics (Rui et al., 2017).
- In plants, proteins secreted in apoplast through the secretory pathway, including PGs, need to be oxidised to reach their stable and active forms. The regulation of PG activity through their redox status would require changes in cellular redox conditions, referring to the balance between oxidized and reduced forms of molecules in the cell. Polygalacturonases often contain redox-active cysteine residues in their structure, and the thiol groups in these cysteines can undergo reversible oxidation-reduction reactions, influencing the enzyme's conformation and activity. The first two structures of Arabidopsis PGs, PGLR and ADPG2 have 15 and 13 cysteine residues respectively, twelve of which are present in both enzymes and can form disulphide bridges. These disulphide bridges contribute to the enzyme's stability as they are positioned at the N- and C-terminal ends and protect the hydrophobic core. These structural data led us to explore the possible contribution of redox regulation of disulphide bridges in PG structure and how this could contribute to plant development.
- Our hypothesis is that the high number of cysteines and disulphide bonds among plant polygalacturonases play an important role in the regulation of enzymes' conformation and activity. This would mean that these cysteines can undergo, through interactions with putative cell wall-localized thioredoxins (TRXs), glutaredoxins (GRXs) and gamma-interferon-inducible lysosomal thiol reductase (GILT), reversible oxidation-reduction reactions in specific cell wall microenvironments, at acidic pH.
Début de la thèse : 01/10/2024**Nature du financement**:
**Précisions sur le financement**:

- Financement d'un établissement public Français**Présentation établissement et labo d'accueil**:

- Université de Picardie - Jules Verne**Etablissement délivrant le doctorat**:

- Université de Picardie - Jules Verne**Ecole doctorale**:

- 585 Sciences, Technologie, Santé- See english version- 30/05/2024

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