Chercheur (H/F) : biochimie et biologie structurale des SUMO/Ubiquitine E3-ligases et des nucléosomes
il y a 6 jours
Informations générales
Titre de l'offre : Chercheur (H/F) : biochimie et biologie structurale des SUMO/Ubiquitine E3-ligases et des nucléosomes
Référence : UPR4301-LAELEG-036
Nombre de postes : 1
Lieu de travail : Orléans
Date de publication : lundi 14 octobre 2024
Type de contrat : CDD Scientifique
Durée du contrat : 24 mois
Date d'embauche prévue : 1 février 2025
Quotité de travail : Temps complet
Rémunération : entre 2 991 € et 4 166 € selon expérience
Niveau d'études souhaité : Niveau 8 - (Doctorat)
Expérience souhaitée : 1 à 4 années
Section(s) CN : Biologie moléculaire et structurale, biochimie
Missions
La SUMOylation et l'ubiquitination sont deux types de modifications post-traductionnelles (PTMs) des protéines qui contrôlent, virtuellement, tous les processus physiologiques et physiopathologiques. L'implication des SUMO et ubiquitine E3-ligases a été identifiée dans différents types de cancers. Cependant, bien que l'altération de ce type de PTMs ait été clairement établie dans l'initiation et la progression des cancers, très peu de choses sont connues sur les mécanismes moléculaires impliqués dans ces processus ainsi que sur le rôle des E3-ligases. Néanmoins, un nombre croissant de travaux publiés ces dernières années souligne le rôle clé des enzymes de la SUMOylation et de l'ubiquitination dans le cancer et la possibilité de leur utilisation comme des biomarqueurs diagnostic et/ou pronostic afin de prédire la réponse des patients aux traitements antitumoraux et leur survie.
Activités
Les techniques de biochimie et de biologie moléculaire, la purification des protéines et de l'ADN, la biologie cellulaire. La préparation des échantillons pour la microscopie électronique et cryo-EM, l'observation et l'analyse des complexes ADN-protéine et de la chromatine. L'interprétation des résultats et la rédaction d'articles. La présentation des résultats lors des congrès et des manifestations scientifiques.
Compétences
Nous recherchons un candidat post-doc (H/F) motivé, dynamique, expérimenté et autonome. Le candidat devra idéalement avoir une expérience solide dans l'étude des modifications post-traductionnelles des protéines, plus particulièrement la SUMOylation et l'ubiquitination. Il devra posséder une expertise solide dans le domaine de la reconstitution de la chromatine in vitro. Une expérience en microscopie électronique (EM) et/ou cryo-EM serait appréciée mais pas indispensable. La maîtrise des techniques de biochimie et de biologie moléculaire est exigée. Une expérience préalable en biologie cellulaire serait un atout mais pas indispensable.
Contexte de travail
Le CBM (UPR4301-CNRS) est implanté sur le campus CNRS d'Orléans doté de 6 300m2 de bâtiments modernes et fonctionnels. Il accueille des biologistes, des physiciens et des chimistes qui travaillent en étroite collaboration pour comprendre les mécanismes moléculaires qui conduisent au développement de certaines maladies telles que le cancer. Ce centre de recherche offre un environnement de travail interactif et international et il possède un parc d'instrumentations très varié adapté à la recherche multidisciplinaire, allant de l'imagerie cellulaire et pré-clinique à la cristallographie. Cela permet de travailler dans un environnement propice aux échanges avec des scientifiques de haut niveau, spécialisés dans des domaines complémentaires. Le projet fait partie d'un projet plus large financé par l'ERC sur la SUMOylation des protéines intitulé "SUMOwriteNread" (grant id 101078837). Le post-doc sera sous la responsabilité scientifique de Mr Marcin SUSKIEWICZ et de Mme Ibtissam TALHAOU, au sein de l'équipe interdisciplinaire et dynamique « Modifications post-traductionnelles des protéines et réparation de l'ADN : structure, fonction et dynamique », co-dirigée par Mr Bertrand CASTAING et Mr Marcin SUSKIEWICZ. Il sera également en contact avec un réseau de collaborateurs.
Contraintes et risques
Risques standard associés au travail biochimique. Quelques déplacements sont à prévoir sur le site de cryo-EM pour l'analyse des échantillons à étudier.
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