Chercheur en biologie structurale de la glycosylation H/F
il y a 5 jours
Informations générales
Intitulé de l'offre : Chercheur en biologie structurale de la glycosylation H/F
Référence : UMR8576-MARRAT-052
Nombre de Postes : 1
Lieu de travail : VILLENEUVE D ASCQ
Date de publication : mercredi 20 novembre 2024
Type de contrat : Chercheur en contrat CDD
Durée du contrat : 24 mois
Date d'embauche prévue : 6 janvier 2025
Quotité de travail : Complet
Rémunération : salaire mensuel entre 3021,50€ et 3451,50€ euros/brut selon expérience
Niveau d'études souhaité : Doctorat
Expérience souhaitée : Indifférent
Section(s) CN : 20 - Biologie moléculaire et structurale, biochimie
Missions
La personne participera à une étude structurale de petits types de mannosylation de glycoprotéines qui sont importantes en biologie immunologique et cancéreuse. Il/elle échangera avec le chercheur postdoctoral du groupe de Dr. Hans Bakker de la Faculté de Médecine de Hanovre, en Allemagne, dans le cadre d'un projet collaboratif international financé par l'ANR (Agence Nationale de Recherche) et la DFG (Deutsche Forschung Gemeinshaft). Le titre du projet est « Outils pour Étudier les N-Glycanes Paucimannose, C-Mannose et O-Mannose dans les Leucocytes Humains » qui envisage d'utiliser des lectines/protéines de liaison aux glycanes, pour extraire des neutrophiles des protéines conjuguées en N-, O- ou C-mannose qui sont connues pour jouer un rôle important dans la défense immunitaire. Les études structurales comprennent: 1) l'obtention de la structure cristalline d'au moins un des complexes lectine-azurocidine, 2) la mesure de la diffusion des rayons X aux petits angles (SAXS) pour tous les complexes observés sur la ligne de faisceau SWING du synchrotron SOLEIL et, 3) pour les plus grands complexes, des tentatives d'obtention de la structure du complexe lectine-glycoprotéine à l'aide de l'installation cryo-EM du même synchrotron. Le groupe de Lille dispose d'une interface étendue avec les bioinformaticiens de l'équipe (Biomolecular Interactions and Dynamics, BInD) pour la prédiction du repliement, de la structure et de la liaison des protéines.
Activités
- Le/la candidat(e) sélectionné(e) sera amené(e) à choisir, développer et adapter des protocoles pour développer les outils nécessaires aux études structurales en fonctionnelles.
- Il ou elle devra rédiger des rapports d’expériences et des articles en anglais, ainsi que transmettre les connaissances acquises dans le cadre de sa mission aux étudiant(e)(s) en stage ou en thèse doctorale.
- Il ou elle gèrera les stocks de réactifs biologiques, la fourniture d'azote pour les cellules et de consommables nécessaires à la réalisation de ses expériences.
- Il ou elle devra respecter les règles d'hygiène et sécurité.
Compétences
Les compétences recherchées sont:
- Des connaissances solides en biologie moléculaire et structurale, culture des cellules mammifères et techniques de biochimie (production et purification des protéines du système natif et/ou recombinantes, analyses structurales des (glyco)protéines par cristallographie, DLS et CD, les techniques d’interactions ITC et SPR, et la spectrométrie de masse).
- De bonnes connaissances dans les techniques SAXS et la microscopie electronique cryogène seront des atouts fortement considérés.
- Des connaissances sur la physiologie de glycosylation et immunobiologie seront un plus.
- Un anglais scientifique de très haut niveau, en oral et en écrit.
Contexte de travail
Le personnel sera affecté à l’Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle (UGSF), UMR 8576, à l’Université de Lille, Campus CNRS Haute Borne, Villeneuve d’Ascq. Le candidat aura accès à l’ensemble des équipements de recherches au travers des différentes plateformes technologiques de l’Université de Lille et du CNRS. La mission s’effectuera dans le cadre de l’ANR PRCI PetitGly sous la direction de Dr. Julie Bouckaert, ainsi qu’il y a un aspect international avec des échanges des chercheurs postdoctoral avec le labo de Dr. Hans Bakker, de la Faculté de Médecine de Hanovre, en Allemagne.
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il y a 5 jours
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